Peptidasen

Peptidase, Substilisin

Peptidasen sind Enzyme, die Peptidbindungen von Proteinen und Peptiden durch Hydrolisierung aufspalten können. Sie werden auch als Proteasen oder Proteinasen bezeichnet, grundsätzlich ist der Begriff Peptidasen aber eine Kurzform für Peptidbindungshydrolasen. Die Enzyme kommen in den Zellen und Geweben aller Organismen vor und sind sowohl extra- als auch intrazellulär tätig. Die Wissenschaft kennt heute weit mehr als 200 verschiedene Peptidasen. Sie werden in verschiedene Kategorien eingeteilt:

  • Extrazelluläre Peptidasen spalten die Nahrung auf und sind im Verdauungstrakt zu finden
  • Intrazelluläre Peptidasen besitzen die Fähigkeit, den Proteingehalt innerhalb einer Zelle zu regulieren
  • Endopeptidasen werden in Asparatproteinasen, Cystinproteinasen und Serinproteinasen unterteilt und greifen innerhalb der Peptidkette an
  • Exopeptidasen werden in Carboxypeptidasen und Aminopeptidasen unterteilt und greifen stets am äußeren Ende der Peptidkette an

Tierische Organismen bilden hauptsächlich Eiweiß spaltende Verdauungsenzyme wie Pepsin, Chymosin oder Trypsin. In der Pflanzenwelt weist beispielsweise die Ananas mit dem Enzym Papain eine sehr hohe Proteaseaktivität vor.

 

Die Verwendung von Peptidasen

Peptidasen-Produkte finden in vielen Bereichen Anwendung. In der Lebensmittelverarbeitung sorgen Peptidasen als Backenzym für eine Verbesserung der Teigführung, außerdem tragen sie bei Käse- und Milchprodukten zu einer Optimierung der Geschmacksbildung bei. Darüber hinaus dienen sie der Herstellung von hypoallergenen Lebensmitteln: Dabei bauen die Peptidasen gezielt allergene Proteine ab, die normalerweise bei Allergikern verschiedene Reaktionen auslösen würden. Auf diese Weise lässt sich beispielsweise hypoallergene Säuglings- und Babynahrung aus Kuhmilch gewinnen.

In Wasch- und Reinigungsmitteln schließen Peptidasen eiweißhaltige Verschmutzungen auf, in der Textilindustrie werden sie zur Behandlung von Wolle und Rohseide eingesetzt.

Und auch in der Kosmetik spielen Peptidasen eine große Rolle, da einige von ihnen Anti-Aging-Eigenschaften besitzen und unter anderem die Kollagenproduktion der Haut stimulieren. Andere wiederum verfügen über entzündungshemmende Eigenschaften.

 

Peptidasen in der Kosmetik

Bromelain wird aus der Ananas gewonnen und wirkt sowohl gerinnungs- als auch entzündungshemmend. Studien wiesen bereits nach, dass Bromelain gute wundheilende Eigenschaften besitzt. Einsatzgebiete sind daher unter anderem Venenentzündungen mit und ohne Thrombose, Schwellungen nach Verletzungen oder Operationen sowie Blutgerinnsel. In kosmetischen Präparaten hat Bromelain eine erfrischende, beruhigende und reizlindernde Wirkung. Außerdem entfernt es abgestorbene Zellen von der Hautoberfläche.

Die Peptidasen wird daher als Substanzen für milde Peelingrodukte eingesetzt. Menschen mit empfindlicher bis sehr empfindlicher Haut sollten daher keine Scrubs (mit z.B. Walnußschalen, Jojobawachskügelchen oder anderen Abrasiva) verwenden, sondern nach Produkten Ausschau halten, die in der INCI-Deklaration die nachfolgenden Substanzen als keratolytisch wirksame Aktivstoffe enthalten.

 

Steckbrief Bromelain

INCI: Bromelain

CAS-Nummer: 37189-34-7

EINECS-Nummer: 232-572-4

 

Papain kommt in hoher Konzentration in der Schale und den Kernen der Papaya vor. Das Enzym ist dafür bekannt, die Wundheilung zu begünstigen sowie Hautschäden und Verbrennungen reparieren zu können. Zwei Wissenschaftler fanden 1950 heraus, dass Papain wurmtötende Eigenschaften hat. Außerdem soll das Enzym verfärbte Zähne aufhellen können.

Anti-Aging-Produkte mit Papain können der Haut helfen, elastisch und straff zu bleiben. Darüber hinaus löst Papain ähnlich wie Bromelain abgestorbene Hautzellen ab, was nicht nur Fältchen reduzieren kann, sondern auch dazu beiträgt, dass die Poren nicht so leicht verstopfen. Entsprechende Produkte werden daher auch gegen Akne eingesetzt. In der Haarpflege wirkt Papain antistatisch und konditionierend.

 

Steckbrief Papain

INCI: Papain

CAS-Nummer: 9001-73-4

EINECS-Nummer: 232-627-2

 

Subtilisin ist eine Protease aus Bakterien und ein wertvoller Bestandteil von Enzym-Peelings. Die Substanz löst alte Hornzellen und regt die Zellneubildung an, so dass die Hautstruktur anschließend viel glatter ist und das Hautbild ebenmäßiger aussieht. Peelings mit Subtilisin sind schonender und sanfter als ein Peeling mit Fruchtsäuren oder Salizylsäure. Das Enzym bietet sich auch sehr gut für kosmetische Reinigungsprodukte an.

 

Steckbrief Subtilisin

INCI: Subtilisin

CAS-Nummer: 9014-01-1

EINECS-Nummer: 232-752-2

 

Carica Papaya Fruchtextrakt ist ein Extrakt aus den Früchten der Carica Papaya. Er wird hauptsächlich wegen seiner weich machenden, feuchtigkeitsspendenden und peelenden Eigenschaften verwendet. Der Extrakt eignet sich hervorragend für trockene oder vorzeitig alternde Haut, da er die Erneuerung der Hautzellen fördert und die Haut verjüngt.

 

Steckbrief Papaya Fruchtextrakt

INCI: Carica Papaya (Papaya) Fruit Extract

CAS-Nummer: 84012-30-6

EINECS-Nummer: 281-675-0

 

Ananas Sativus Fruchtextrakt ist ein Extrakt aus der Frucht der Ananas Sativus und als Antioxidans sowie Anti-Aging-Hautpflegemittel enorm effektiv. Er spendet Feuchtigkeit, wirkt regenerierend und verbessert das Hautbild. Der Extrakt bietet sich auch für Peelings an.

 

Steckbrief Ananas Fruchtextrakt

INCI: Ananas Sativus (Pineapple) Fruit Extract

CAS-Nummer: 68917-26-0

EINECS-Nummer: 272-839-2

 

Peptidasen in Formulierungen von Cosmacon

Peptidasen haben in der Kosmetik in den letzten Jahren deutlich an Popularität gewonnen. Nicht ohne Grund, denn die Enzyme haben viele wertvolle Eigenschaften. Gerne entwickelt Cosmacon für Sie hochwertige Rezepturen für anspruchsvolle Kosmetik.

 

Literatur:

 

Proteolytic activity of cosmetic enzyme peel products.

Bialkowski K.Acta Biochim Pol. 2022 Oct 24;69(4):895-899

Integral Valorization of Pineapple (Ananas comosus L.) By-Products through a Green Chemistry Approach towards Added Value Ingredients.

Campos DA, Ribeiro TB, Teixeira JA, Pastrana L, Pintado MM.Foods. 2020 Jan 7;9(1):60